chempep蛋白質簡介

蛋白質是由排列成線性鏈的氨基酸組成的大型有機化合物，並通過相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基之間的肽鍵連接在一起。蛋白質中的氨基酸序列由基因定義(yi) ，並由遺傳(chuan) 密碼編碼。雖然這種遺傳(chuan) 密碼規定了20種“標準"氨基酸，但蛋白質中的殘基經常在翻譯後修飾中發生化學改變:要麽(me) 在蛋白質可以在細胞中發揮功能之前，要麽(me) 作為(wei) 控製機製的一部分。蛋白質也可以一起工作以實現特定的功能，並且它們(men) 經常聯合形成穩定的複合物。

像多糖和核酸等其他生物大分子一樣，蛋白質是生物體(ti) 的重要組成部分，參與(yu) 細胞內(nei) 的每一個(ge) 過程。許多蛋白質是催化生化反應的酶，對新陳代謝至關(guan) 重要。蛋白質也具有結構或機械功能，如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白，以及細胞骨架中的蛋白質，它們(men) 形成了維持細胞形狀的支架係統。其他蛋白質在細胞信號傳(chuan) 導、免疫反應、細胞粘附和細胞周期中也很重要。蛋白質也是我們(men) 飲食中的一部分，因為(wei) 動物不能合成所有的氨基酸，必須從(cong) 食物中獲取必需氨基酸。通過消化過程，動物將攝入的蛋白質分解成可用於(yu) 蛋白質合成的遊離氨基酸。

蛋白質一詞來自希臘語“prota ",意思是“最重要的",瑞典化學家瓊斯·雅可比·貝采裏烏(wu) 斯在1838年描述並命名了這些分子。然而，直到1926年詹姆斯·B·薩姆納發現脲酶是一種蛋白質，蛋白質在生物體(ti) 內(nei) 的中心作用才被充分認識。[1]第一個(ge) 被測序的蛋白質是胰島素，由弗雷德裏克·桑格完成，他因此獲得了1958年的諾貝爾獎。1958年，馬克斯·佩魯茨和約翰·考德裏·肯德魯爵士首先解決(jue) 了血紅蛋白和肌紅蛋白的蛋白質結構問題。[2][3]兩(liang) 種蛋白質的三維結構都是通過x射線衍射分析並確定的；肌紅蛋白和血紅蛋白的結構為(wei) 他們(men) 的發現者贏得了1962年諾貝爾化學獎。

蛋白質是由20種不同的L-α-氨基酸構成的線性聚合物。所有的氨基酸都有共同的結構特征，包括一個(ge) α碳，一個(ge) 氨基，一個(ge) 羧基和一個(ge) 可變側(ce) 鏈。隻有脯氨酸不同於(yu) 這種基本結構，因為(wei) 它在N-端胺基上含有一個(ge) 不尋常的環，這迫使CO-NH酰胺部分進入固定的構象。[4]標準氨基酸列表中詳細列出的標準氨基酸的側(ce) 鏈具有不同的化學性質，這些化學性質產(chan) 生蛋白質的三維結構，因此對蛋白質的功能至關(guan) 重要。多肽鏈中的氨基酸通過脫水反應中形成的肽鍵連接。一旦連接在蛋白質鏈上，單個(ge) 的氨基酸被稱為(wei) 殘基，連接的一係列碳、氮和氧原子被稱為(wei) 主鏈或蛋白質骨架。肽鍵有兩(liang) 種共振形式，這兩(liang) 種共振形式有助於(yu) 一些雙鍵特征並抑製圍繞其軸的旋轉，因此α碳大致共麵。肽鍵的另外兩(liang) 個(ge) 二麵角決(jue) 定了蛋白質骨架的局部形狀。

由於(yu) 單個(ge) 氨基酸的化學結構，蛋白質鏈具有方向性。蛋白質帶有遊離羧基的末端稱為(wei) C末端或羧基末端，而帶有遊離氨基的末端稱為(wei) N末端或氨基末端。

蛋白質、多肽和肽這幾個(ge) 詞有點模糊，意思可能會(hui) 重疊。蛋白質通常是指處於(yu) 穩定構象的完整生物分子，而肽通常是指缺乏穩定三維結構的短氨基酸寡聚體(ti) 。然而，兩(liang) 者之間的界限不明確，通常位於(yu) 20-30個(ge) 殘基附近。[5]多肽可以指任何單個(ge) 線性氨基酸鏈，通常不考慮長度，但通常意味著缺乏單一確定的構象。